Cientistas criam enzima capaz de retirar CO2 da atmosfera

Eles saíram dos passos iniciais de algo que pode ser eventualmente, auxilio para o planeta em uma realidade biológica

Retirar quantidades massivas de dióxido de carbono (CO2) da atmosfera é um desafio que, até o fim do século, deverá ser superado pela humanidade para que catástrofes climáticas não tornem a vida na Terra mais difícil do que já é. Soluções propostas até então podem ser efetivas sob certa perspectiva, mas todas exigem altos investimentos em produção de energia e equipamentos, além de materiais não tão fáceis de se conseguir.
Entretanto, um grupo de cientistas europeus adotou uma abordagem inédita que pode mudar os rumos dessa história. Eles arquitetaram vias metabólicas inéditas capazes de incorporar gases em reações celulares a níveis nunca vistos antes.
Considerando que, na natureza, não existe coisa alguma que combine todos os elementos necessários para uma aplicação do tipo, concretizar um projeto dessa magnitude é uma tarefa extremamente complexa.
É certo que funções assemelhadas muito menos potentes, espalhadas por diversas etapas em diferentes reações, fazem parte da rotina de unidades estruturais e funcionais de seres vivos, mas, levando em conta o nível de eficácia e a capacidade de captação dos poluentes esperados, são apenas bases para teorias mais ousadas.
Uma vez identificadas às substâncias químicas mais comuns presentes em células e etapas intermediárias de consumo de CO2, era preciso detectar quais enzimas poderiam lidar com o material – e foi a isso que os pesquisadores se dedicaram, justamente para construir algo que, em teoria, caberia à evolução.


Reconhecendo peças
Três etapas são necessárias para a ocorrência de vias metabólicas, em que cada uma fornece, por meio da ação de enzimas, o substrato necessário para a seguinte; das 11 substâncias avaliadas pela equipe, algumas naturais e outras artificiais, duas agiram de maneira considerada aceitável.
De todo modo, é preciso ressaltar que aminoácidos que participam desses processos são “programados” para encerrarem atividades enzimáticas após determinada atuação, o que limita aquilo que podem fazer. Pensando nisso, os pesquisadores os alteraram para que não “parassem” como manda o protocolo, aumentando, assim, seus desempenhos de 30% a 60%, dependendo da abordagem.
Na segunda etapa, as coisas ficaram um pouco mais complicadas, e a única descoberta foi uma atividade “muito baixa, mas mensurável” de um conjunto de enzimas que sofreram intervenção. A partir da montagem de um verdadeiro quebra-cabeça dessa variedade, identificaram uma forma com três mutações com atividade 50 vezes mais potente.